ETUDE DE L'INTERACTION ENTRE LA LAMININE 5 ET LE SYNDECANNE 1
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Niveau: Supérieur
MINISTERE DE LA JEUNESSE, DE L'EDUCATION NATIONALE ET DE LA RECHERCHE ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES Sciences de la Vie et de la Terre MEMOIRE présenté par BACHY Sophie Pour l'obtention du diplôme de l'Ecole Pratique des Hautes Etudes ETUDE DE L'INTERACTION ENTRE LA LAMININE 5 ET LE SYNDECANNE 1 Soutenu le 17 mai 2006 devant le jury suivant : Mme Marie-Madeleine Giraud-Guille-Présidente Mme Claire Bellaton- Rapporteur 1 Mr Lionel Rémy-Rapporteur 2 Mr Daniel Herbage-Examinateur 1 Mme Patricia Rousselle- Examinateur 2 Laboratoire EPHE « Interactions cellulaires, rétrovirus et cancer » Responsable pédagogique : Claire Bellaton () Laboratoire « Interactions cellules-matrice extracellulaire et réparation tissulaire » Directeur du laboratoire et tuteur : Docteur Patricia Rousselle () Institut de Biologie et de Chimie des Protéines IFR 128-UMR 5086- CNRS-UCBL RESUME EPHE Banque de Monographies SVT 1
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MINISTERE DE LA JEUNESSE, DE L'EDUCATION NATIONALE ET DE LA RECHERCHE ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES Sciences de la Vie et de la Terre MEMOIRE présenté par BACHY Sophie Pour l'obtention du diplôme de l'Ecole Pratique des Hautes Etudes ETUDE DE L'INTERACTION ENTRE LA LAMININE 5 ET LE SYNDECANNE 1 Soutenu le 17 mai 2006 devant le jury suivant : Mme Marie-Madeleine Giraud-Guille-Présidente Mme Claire Bellaton- Rapporteur 1 Mr Lionel Rémy-Rapporteur 2 Mr Daniel Herbage-Examinateur 1 Mme Patricia Rousselle- Examinateur 2 Laboratoire EPHE « Interactions cellulaires, rétrovirus et cancer » Responsable pédagogique : Claire Bellaton () Laboratoire « Interactions cellules-matrice extracellulaire et réparation tissulaire » Directeur du laboratoire et tuteur : Docteur Patricia Rousselle () Institut de Biologie et de Chimie des Protéines IFR 128-UMR 5086- CNRS-UCBL RESUME EPHE Banque de Monographies SVT 1
- régulation de l'assemblage des contacts d'adhésion
- fragment localisé
- acide hyaluronique
- protéine kinase
- ln5
- structure des globules
- cellule épithéliale
- laminines
- déphosphorylation de la fascine intracellulaire
MINISTERE DE LA JEUNESSE, DE L’EDUCATION NATIONALE ET DE LA RECHERCHE ECOLE PRATIQUE DES HAUTES ETUDES Sciences de la Vie et de la Terre MEMOIRE présenté par BACHY Sophie Pour l’obtention du diplôme de l’Ecole Pratique des Hautes Etudes ETUDE DE L’INTERACTION ENTRE LA LAMININE 5 ET LE SYNDECANNE 1 Soutenu le 17 mai 2006 devant le jury suivant : Mme Marie-Madeleine Giraud-Guille-Présidente Mme Claire Bellaton- Rapporteur 1 Mr Lionel Rémy-Rapporteur 2 Mr Daniel Herbage-Examinateur 1 Mme Patricia Rousselle- Examinateur 2 Laboratoire EPHE « Interactions cellulaires, rétrovirus et cancer » Responsable pédagogique : Claire Bellaton (bellaton@univ-lyon1.fr) Laboratoire « Interactions cellules-matrice extracellulaire et réparation tissulaire » Directeur du laboratoire et tuteur : Docteur Patricia Rousselle (p.rousselle@ibcp.fr) Institut de Biologie et de Chimie des Protéines IFR 128-UMR 5086- CNRS-UCBL RESUME
Les lames basales sont de fins treillis protéiques sur lesquels les différentes couches épithéliales de l’organisme s’organisent. Les laminines représentent les composants non-collagéniques les plus importants des lames basales. La laminine 5 (LN5) composée de trois chaînes polypeptidiques a3,b3 et g2 a une structure différente de celle des autres membres de la famille des laminines laissant présager une fonction originale dans l’organisme. Effectivement, cette glycoprotéine est capable d’induire l’adhésion et/ou la migration cellulaire en fonction de processus protéolytiques spécifiques de certains domaines. Parmi ceux-ci, le clivage d’un fragment localisé à l’extrémité carboxy-terminale, le tandem LG4-5, semble participer à la régulation du comportement cellulaire. Dans cette étude, nous avons purifié la LN5 comportant le fragment LG4/5 accroché au reste de la molécule, par chromatographie d’affinité à partir du milieu de kératinocytes et avons participé à l’analyse de ses propriétés biologiques. Les globules LG4-5 de la LN5 non-clivée se lient spécifiquement au syndécanne-1 qui est un récepteur transmembranaire appartenant à la famille des protéoglycannes. L’adhésion des cellules épithéliales au fragment LG4-5 par le biais du syndécanne-1 induit la déphosphorylation de la fascine intracellulaire et l’activation des GTPases Rac et Cdc42 impliquées dans la régulation de l’assemblage des contacts d’adhésion. Donc ces résultats suggèrent que la LN5 transduit des signaux intracellulaires grâce à l’interaction du syndécanne-1 avec le fragment LG4-5. Mots-Clés : LN5, protéoglycanne, syndécanne-1, fascine, GTPases
Introduction
SOMMAIRE
I-Les laminines, protéines de la matrice extracellulaire I-1Structure des laminines..........................................................................................................p.1-2 I-2 Structure des globules LG.....................................................................................................p.2 I-3 Structure de la laminine 5.....................................................................................................p.3 I-4Les récepteurs des laminines..................................................................................................p.4-5 II- Les protéoglycannes à héparanne sulfate, constituants de la MEC II-1 Introduction...........................................................................................................................p.6 A- Les glycosaminoglycannes 1-Structure et fonctions
..
p.6-8 2-Biosynthèse
.p.9 B- Les cores protéiques 1- Les protéoglycannes intracellulaires
..p.10 2- Les protéoglycannes extracellulaires
.p.10 3- Les protéoglycannes de la surface cellulaire
..p.10-11 III- La famille des syndécannes III-1 Structure de la protéine centrale............................................................................................p.11-12 III-2 Les chaînes héparannes sulfates et chondroïtines sulfates...................................................p.13-14 III-3 Propriétés biochimique des syndécannes..............................................................................p.14-15 1- clivage 2-oligomérisation III-4 L’expression des syndécannes...............................................................................................p.15-17 IV-Les fonctions des syndécannes IV-1 Introduction
p.17-18 IV-2 Fonctions associées aux récepteurs
p.18-19 IV-3 Les protéines de signalisation associées au syndécanne
p.19-23 1- La fascine 2-Les RhoGTPases V-L’objectif de l’étude..
.
ABREVATIONS
BMP-1:Bone Morphogenetic Protein-1 BPE: extrait d’hypophyse bovine BSA:Bovine Serum Albumine :albumine issue de sérum de bœuf CS: Chondroïtine sulfate
